研究揭示新生蛋白质组装机制

德国海德堡大学（ZMBH）分子生物学中心和DKFZ-ZMBH联盟德国癌症研究中心（DKFZ）Günter Kramer和Bernd Bukau研究组合作取得最新进展。他们那发现相邻核糖体翻译的新生蛋白质之间的相互作用驱动同源异构体装配。相关论文发表在2021年1月1日出版的《科学》杂志上。

在这项研究中，他们研究了从附近核糖体中出现的两种新生蛋白质的直接相互作用（co-co组装）是否构成寡聚体形成的一般机制。他们使用蛋白质组范围的筛选来检测新生链连接的核糖体对，并鉴定了在人类细胞中共同组装的数百个同聚物亚基。相互作用是由五个主要结构域类型介导的，其中最常见的是N末端螺旋形线圈。

他们能够在大肠杆菌中重组核纤层蛋白的co-co组装，表明二聚体的形成独立于专用的组装机制。Co-co组装可能因此代表了一种有效的方法，可以限制由扩散驱动的组装途径造成的蛋白质聚集风险，并确保同工型特异性同聚物的形成。

据悉，将新合成的蛋白质正确组装成功能性低聚物对于细胞活性至关重要。